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      Estudo da UM ajuda a entender patogenicidade da gastroenterite causada por bactéria em marisco

      Uma investigação da Universidade de Macau debruçou-se sobre como funciona uma toxina Rhs da Vibrio parahaemolyticus e lançou as bases para a compreensão de como essa bactéria infecta o intestino humano matando e superando a microbiota hospedeira, causando gastroenterite. Pela primeira vez em Macau determinou-se a primeira estrutura complexa de proteína por cristalografia de raios-X, bem como as primeiras estruturas de proteínas crio-EM.

      Uma equipa de investigação da Faculdade de Ciências da Saúde (FHS) da Universidade de Macau (UM), liderada pelo professor William Chao, identificou um novo tipo de toxina Rhs da Vibrio parahaemolyticus, que revela novos conhecimentos e lançou as bases para a compreensão de como essa bactéria infecta o intestino humano matando e superando a microbiota hospedeira e causando gastroenterite. Os resultados do estudo foram publicados na revista científica Cell Reports, anunciou a UM em nota de imprensa.

      Estima-se que cerca de 2,4 mil milhões de pessoas no mundo contraem gastroenterite a cada ano e a principal causa da doença é o consumo de marisco contaminado com a bactéria gram-negativa Vibrio parahaemolyticus. É sabido que, para entrar e colonizar o intestino humano, a Vibrio parahaemolyticus liberta toxinas através do seu sistema de secreção com o intuito de matar a microbiota intestinal, criando assim um ambiente favorável para si no intestino humano.

      A investigação da UM identificou um novo tipo de toxina da Vibrio parahaemolyticus, que liberta um domínio de nuclease C-terminal RhsPC para matar bactérias vizinhas. Dessa forma, constatou a equipa de cientistas da universidade local, “a bactéria protege-se da sua própria toxina RhsP produzindo uma proteína de imunidade cognata RhsPI para evitar o suicídio”. “A toxina RhsP é uma enorme proteína com 1.381 aminoácidos e um peso molecular de 157kDa. É composto principalmente por uma enorme estrutura de barril β, que encapsula os principais elementos catalíticos necessários para a autoproteólise”, pode ler-se do relatório final do estudo.

      Com o apoio do Shanghai Synchrotron Radiation Facility da Chinese Academy of Sciences, a equipa da UM aplicou o método de cristalografia de raios-X para determinar a estrutura atómica do par de imunidade tóxica da Vibrio parahaemolyticus, ilustrando como a proteína de imunidade RhsPI protege o hospedeiro, utilizando o seu ácido superfície para bloquear o sítio activo da nuclease básica. “Esta é a primeira estrutura complexa de proteína determinada por cristalografia de raios-X em Macau”, anunciou a UM.

      Além disso, os cientistas colaboraram com uma equipa liderada por He Jun, investigador do Instituto de Biomedicina e Saúde de Guangzhou (GIBH) da Academia Chinesa de Ciências, para aplicar a microscopia crioelectrónica para determinar as estruturas da toxina RhsP nas suas formas pré-autoproteólise e pós-autoproteólise. “A equipa descobriu que a autoproteólise desencadeia uma dramática mudança conformacional RhsP, que promove a sua própria dimerização”, constatou a investigação agora tornada pública.

      Usando experimentos genéticos complementares, a equipa confirmou ainda que a dimerização RhsP “é necessária para a liberação da nuclease tóxica C-terminal e a presa mediada por T6SS2 direcionada por Vibrio parahaemolyticus. “Estas estruturas são as primeiras estruturas de proteínas crio-EM determinadas em Macau”, enfatizou também a UM na mesma nota de imprensa.

      Os autores correspondentes deste estudo são, para além de William Chao e He Jun, Zheng Jun. Os primeiros autores incluem Tang Le e Nadia Rasheed, bem como o estudante de doutoramento Wu Hao Weng, o estudante de doutoramento Dong Shuqi e o assistente de investigação Zhou Ningkun. O projecto foi financiado pelo Fundo de Desenvolvimento Científico e Tecnológico da RAEM e pela UM.